PrP Polyklonaler Antikörper

PrP Polyklonal Antikörper für FC (Intra), IHC, IP, WB, ELISA

Wirt / Isotyp

Kaninchen / IgG

Getestete Reaktivität

human, Maus, Ratte

Anwendung

WB, IP, IHC, FC (Intra), CoIP, ELISA

Konjugation

Unkonjugiert

Kat-Nr. : 12555-1-AP

Synonyme

ASCR, CD230, CJD, GSS, Major prion protein, prion, prion protein, PRIP, PRNP, PrP, PrP27 30, PrP33 35C, PrPc



Geprüfte Anwendungen

Erfolgreiche Detektion in WBMaushirngewebe, humanes Hirngewebe, Rattenhirngewebe
Erfolgreiche IPMaushirngewebe
Erfolgreiche Detektion in IHChumanes Gliomgewebe
Hinweis: Antigendemaskierung mit TE-Puffer pH 9,0 empfohlen. (*) Wahlweise kann die Antigendemaskierung auch mit Citratpuffer pH 6,0 erfolgen.
Erfolgreiche Detektion in FCSH-SY5Y-Zellen

Empfohlene Verdünnung

AnwendungVerdünnung
Western Blot (WB)WB : 1:500-1:2000
Immunpräzipitation (IP)IP : 0.5-4.0 ug for 1.0-3.0 mg of total protein lysate
Immunhistochemie (IHC)IHC : 1:20-1:200
Durchflusszytometrie (FC)FC : 0.40 ug per 10^6 cells in a 100 µl suspension
It is recommended that this reagent should be titrated in each testing system to obtain optimal results.
Sample-dependent, check data in validation data gallery

Produktinformation

12555-1-AP bindet in WB, IP, IHC, FC (Intra), CoIP, ELISA PrP und zeigt Reaktivität mit human, Maus, Ratten

Getestete Reaktivität human, Maus, Ratte
In Publikationen genannte Reaktivitäthuman, Maus
Wirt / Isotyp Kaninchen / IgG
Klonalität Polyklonal
Typ Antikörper
Immunogen PrP fusion protein Ag3257
Vollständiger Name prion protein
Berechnetes Molekulargewicht 34 kDa
Beobachtetes Molekulargewicht 30 kDa
GenBank-ZugangsnummerBC022532
Gene symbol PRNP
Gene ID (NCBI) 5621
Konjugation Unkonjugiert
Form Liquid
Reinigungsmethode Antigen-Affinitätsreinigung
Lagerungspuffer PBS mit 0.02% Natriumazid und 50% Glycerin pH 7.3.
LagerungsbedingungenBei -20°C lagern. Nach dem Versand ein Jahr lang stabil Aliquotieren ist bei -20oC Lagerung nicht notwendig. 20ul Größen enthalten 0,1% BSA.

Hintergrundinformationen

Prion protein (PRNP) is a ubiquitous membrane glycoprotein whose abnormal self-replicating, misfolded form is widely believed to cause several central nervous system disorders, collectively known as Transmissible Spongiform Encephalopathies (TSE). Prion diseases are TSEs, attributed to conformational conversion of the cellular prion protein (PrPC) into an abnormal conformer that accumulates in the brain. The two isoforms, PrPC and PrPS, have the same primary amino acid sequence and only differ in conformation. While PrPC is composed of 42% α-helix and only 3% β-sheet, PrPSc is composed of 30% α-helix and 43% β-sheet. PrPC converts to its pathogenic isoform when the region corresponding to the residues 108-144 fold into β-sheets. PrPC is very soluble in detergents and easily digested by proteases while the PrPSc is insoluble in detergents and resistant to protease digestion. Prion diseases exist in infectious, sporadic, and genetic forms.

Protokolle

Produktspezifische Protokolle
WB protocol for PrP antibody 12555-1-APProtokoll herunterladen
IHC protocol for PrP antibody 12555-1-APProtokoll herunterladen
IP protocol for PrP antibody 12555-1-APProtokoll herunterladen
FC protocol for PrP antibody 12555-1-APProtokoll herunterladen
Standard-Protokolle
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Publikationen

SpeciesApplicationTitle
mouse,humanWB,IP

Neuron

Muskelin Coordinates PrPC Lysosome versus Exosome Targeting and Impacts Prion Disease Progression.

Authors - Frank F Heisler
humanIHC

Front Mol Biosci

Single-cell transcriptomics uncover the key ferroptosis regulators contribute to cancer progression in head and neck squamous cell carcinoma

Authors - Fei Liu
humanWB

PLoS One

Copper homeostasis-associated gene PRNP regulates ferroptosis and immune infiltration in breast cancer

Authors - Changwei Lin
humanIHC,WB,CoIP

Mol Carcinog

Inhibition of the RBMS1/PRNP axis improves ferroptosis resistance-mediated oxaliplatin chemoresistance in colorectal cancer

Authors - Yini Xu
humanWB

Transfusion

Integrative genome analysis identified the KANNO blood group antigen as prion protein.

Authors - Yosuke Omae