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Anticorps Polyclonal de lapin anti-RENALASE

RENALASE Polyclonal Antibody for IF, IHC, IP, WB, ELISA

Hôte / Isotype

Lapin / IgG

Réactivité testée

Humain, rat, souris

Applications

WB, IP, IHC, IF, ELISA

Conjugaison

Non conjugué

N° de cat : 15003-1-AP

Synonymes

C10orf59, MAO C, Monoamine oxidase C, RENALASE, RNLS



Applications testées

Résultats positifs en WBcellules Caco-2,
Résultats positifs en IPcellules HEK-293
Résultats positifs en IHCtissu rénal humain
il est suggéré de démasquer l'antigène avec un tampon de TE buffer pH 9.0; (*) À défaut, 'le démasquage de l'antigène peut être 'effectué avec un tampon citrate pH 6,0.
Résultats positifs en IFtissu rénal de souris, cellules HEK-293

Dilution recommandée

ApplicationDilution
Western Blot (WB)WB : 1:500-1:1000
Immunoprécipitation (IP)IP : 0.5-4.0 ug for 1.0-3.0 mg of total protein lysate
Immunohistochimie (IHC)IHC : 1:20-1:200
Immunofluorescence (IF)IF : 1:50-1:500
It is recommended that this reagent should be titrated in each testing system to obtain optimal results.
Sample-dependent, check data in validation data gallery

Informations sur le produit

15003-1-AP cible RENALASE dans les applications de WB, IP, IHC, IF, ELISA et montre une réactivité avec des échantillons Humain, rat, souris

Réactivité Humain, rat, souris
Réactivité citéerat, Humain, souris
Hôte / Isotype Lapin / IgG
Clonalité Polyclonal
Type Anticorps
Immunogène RENALASE Protéine recombinante Ag13061
Nom complet chromosome 10 open reading frame 59
Masse moléculaire calculée 38 kDa
Poids moléculaire observé 35 kDa
Numéro d’acquisition GenBankBC005364
Symbole du gène C10orf59
Identification du gène (NCBI) 55328
Conjugaison Non conjugué
Forme Liquide
Méthode de purification Purification par affinité contre l'antigène
Tampon de stockage PBS avec azoture de sodium à 0,02 % et glycérol à 50 % pH 7,3
Conditions de stockageStocker à -20°C. Stable pendant un an après l'expédition. L'aliquotage n'est pas nécessaire pour le stockage à -20oC Les 20ul contiennent 0,1% de BSA.

Informations générales

RNLS, also named as Renalase, C10orf59 and MAO-C, belongs to the renalase family. It is probable FAD-dependent amine oxidase secreted by the kidney, which circulates in blood and modulates cardiac function and systemic blood pressure. RNLS degrades catecholamines such as dopamine, norepinephrine and epinephrine in vitro. It lowers blood pressure in vivo by decreasing cardiac contractility and heart rate and preventing a compensatory increase in peripheral vascular tone, suggesting a causal link to the increased plasma catecholamine and heightened cardiovascular risk. High concentrations of catecholamines activate plasma renalase and promotes its secretion and synthesis. RNLS has physiologically relevant catecholamine-oxidizing activity. (PMID:15841207 ) This antibody is specific to RNLS.

Protocole

Product Specific Protocols
WB protocol for RENALASE antibody 15003-1-APDownload protocol
IHC protocol for RENALASE antibody 15003-1-APDownload protocol
IF protocol for RENALASE antibody 15003-1-APDownload protocol
IP protocol for RENALASE antibody 15003-1-APDownload protocol
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Publications

SpeciesApplicationTitle
human,ratWB,IHC

Circulation

Catecholamines regulate the activity, secretion, and synthesis of renalase.

Authors - Li Guoyong G
human,ratWB,IHC

J Clin Invest

Renalase is a novel, soluble monoamine oxidase that regulates cardiac function and blood pressure.

Authors - Xu Jianchao J
mouseWB

Kidney Int

Renalase deficiency aggravates ischemic myocardial damage.

Authors - Wu Yanling Y
  • KO Validated
ratWB,IF

Front Cardiovasc Med

Aerobic Exercise Training Improves Renal Injury in Spontaneously Hypertensive Rats by Increasing Renalase Expression in Medulla.

Authors - Minghao Luo
humanWB,IF

Life Sci

Renalase is localized to the small intestine crypt and expressed upon the activation of NF-κB p65 in mice model of fasting-induced oxidative stress.

Authors - Kai Aoki
humanWB

Exp Biol Med (Maywood)

Plasma and urine renalase levels and activity during the recovery of renal function in kidney transplant recipients.

Authors - Janete Quelhas-Santos